Специфіка первинної структури білка. Особливості утворення пептидного зв'язку. Визначальна роль первинної структури у формуванні вищих рівнів організації білкової молекули.

Первинна структура білка.

Первинною структурою білків називається лінійний поліпептидний ланцюг з амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Первинна структура – ​​найпростіший рівень структурної організації білкової молекули. Високу стабільність їй надають ковалентні пептидні зв'язки між α-аміногрупою однієї амінокислоти та α-карбоксильною групою іншої амінокислоти.

Якщо в освіті пептидного зв'язку бере участь іміногрупа проліну або гідроксипроліну, вона має інший вигляд.

При утворенні пептидних зв'язків у клітинах спочатку активується карбоксильна група однієї амінокислоти, а потім вона з'єднується з аміногрупою іншою. Приблизно також проводять лабораторний синтез поліпептидів.

Пептидна зв'язок є фрагментом поліпептидного ланцюга, що повторюється. Вона має низку особливостей, які впливають не тільки на форму первинної структури, а й на найвищі рівні організації поліпептидного ланцюга:

Копланарність - всі атоми, що входять до пептидної групи, знаходяться в одній площині;

Здатність існувати у двох резонансних формах (кето-або енольною формою);

Транс-положення заступників стосовно С-N-зв'язку;

Здатність до утворення водневих зв'язків, причому кожна з пептидних груп може утворювати два водневі зв'язки з іншими групами, у тому числі пептидними.

Виняток становлять пептидні групи за участю аміногрупи проліну або гідроксипроліну. Вони здатні утворювати лише один водневий зв'язок (див. вище). Це позначається на формуванні вторинної структури білка. Поліпептидний ланцюг на ділянці, де знаходиться пролін або гідроксипролін, легко згинається, тому що не утримується, як завжди, другим водневим зв'язком.

4.Вторинна структура білка. Зв'язки, що стабілізують вторинну структуру, -спіраль. Чинники, що порушують спіралізацію. β-складчаста структура, особливості конформаційної будови.

Вторинна структура білка – зміна поліпептидної ланцюга, тобто. спосіб укладання поліпептидного ланцюга у певну конформацію.

Процес цей протікає не безладно, а відповідно до первинної структури білка.

Вторинна структура підтримується в основному водневими зв'язками, хоча для деяких білків певний внесок вносять пептидні та дисульфідні ковалентні зв'язки.

Найбільш вірогідним типом вторинної структури глобулярних білків є -спіраль. Закручування поліпептидного ланцюга в спіраль відбувається за годинниковою стрілкою. Для кожного білка характерний певний ступінь спіралізації. Так, поліпептидні ланцюги гемоглобіну спіралізовані на 75%, а молекула пепсину – на 30%.

Тип конфігурації поліпептидних ланцюгів, коли сегменти пептидного ланцюга розташовуються в один шар, утворюючи структуру, подібну до листа, складеного в гармошку, називається -структурою. Такий тип вторинної структури виявлено у білках м'язів, волосся, шовку. -Шар може бути внутрішньомолекулярним, а також утвореним двома або більше поліпептидними ланцюгами.

Здатність до утворення водневих зв'язків, що є рушійною силою при виникненні α- та β-структур у білковій молекулі, виражена у різних амінокислот різною мірою. Виділяють групу спіралеутворюючих амінокислот: ала, глн, глу, лей, мет, ліз, гіс. Вал, мули, тир, тре, фен сприяють утворенню -структур поліпептидного ланцюга. Наявність сір, глі, про, асн, асп призводить до переважного утворення невпорядкованих фрагментів у білковій молекулі.

У природі існують білки, будова яких не відповідає

β-, ні -структурі (колаген).

5.Третична структура білка.Зв'язки, що стабілізують третинну структуру (ковалентні, іонні, гідрофобні, водневі, Ван-дер-Ваальса).

Третинна структура білка – просторова орієнтація поліпептидної спіралі або спосіб укладання поліпептидного ланцюга у певному обсязі. Перший білок, третинна структура білка (міоглобін кашалоту) вперше була встановлена ​​методом рентгеноструктурного аналізу (рис. 2).

У стабілізації просторової структури білків, крім ковалентних зв'язків, основна роль належить нековалентним зв'язкам (міжмолекулярні ван-дер-ваальсові сили, водневі зв'язки, електростатичні взаємодії іонізованих груп, гідрофобні взаємодії тощо).

Методом рентгеноструктурного аналізу встановлено існування специфічних рівнів структурної організації білкової молекули, проміжних між вторинною та третинною структурами. Домен – це компактна глобулярна структурна одиниця всередині поліпептидного ланцюга (рис. 3). Відкриті білки (зокрема, імуноглобуліни), у яких існують різні за структурою та функціями домени.

Згідно з сучасними уявленнями, білка після закінчення синтезу білка його третинна структура формується мимовільно. Процес формування нативної просторової структури поліпептидного ланцюга – фолдинг. Основною рушійною силою фолдингу є взаємодія амінокислот радикалів з молекулами води. При цьому гідрофобні радикали амінокислот орієнтуються всередину білкової молекули, а гідрофільні радикали повернені у бік води.

У клітинах є білки, названі шаперонами. Їхня основна функція - участь у фолдингу (рис. 4). Описано ряд захворювань людини, які мають спадкову природу, виникнення яких пов'язують із порушенням процесу фолдингу внаслідок мутацій (пігментози, фібрози та ін.).

Усі біологічні властивості білків пов'язані з утворенням та збереженням третинної структури, яка називається нативною. Білкова глобула не є абсолютно жорсткою структурою: можливі оборотні переміщення фрагментів поліпептидного ланцюга. Ці зміни призводять до порушення загальної конформації молекули. Чинники, що впливають конформацію білкової молекули - іонна сила розчину, рН середовища, взаємодія з компонентами розчину. Будь-які дії, що призводять до порушення нативної структури молекули, призводять до часткової або повної втрати білком його біологічних властивостей.

6. Четвертична структура білка.Поняття про мономери та олігомери. Залежність властивостей білка з його конформації. Взаємозв'язок структури та функції.

Четвертична структура білка - укладання окремих поліпептидних ланцюгів, що мають специфічну первинну, вторинну або третинну структуру, у просторі, та формування єдиного макромолекулярного утворення.

Білок, що складається з декількох поліпептидних ланцюгів, називають олігомером, а кожен поліпептидний ланцюг, що входить до нього, - протомером. Олігомірні білки, як правило, складаються з парного числа псубодиниць, наприклад, молекула гемоглобіну побудована з двох - та двох -поліпептидних ланцюгів (рис. 5).

Четвертичну структуру мають близько 5% білків, такі як феритин, імуноглобуліни. Субодинична будова властива багатьом ферментам, насамперед тим, які виконують складні функції. Майже всі ДНК- та РНК-полімерази мають четвертинну структуру. Поліпептидні ланцюги, що входять до складу білка з четвертинною структурою, утворюються на рибосомах окремо. Тільки після завершення синтезу відбувається їхнє об'єднання в надмолекулярну структуру. Біологічну активність білок набуває лише на рівні четвертинної структури. Стабілізація четвертинної структури відбувається з участю тих самих зв'язків, як і для формуванні третинної структури, крім ковалентних зв'язків.

Ряд дослідників визнають наявність п'ятого рівня структурної організації білків. Поліфункціональні макромолекулярні комплекси різних ферментів, що каталізують весь шлях перетворень субстрату, отримали назву метаболонів (піруватдегідрогеназний комплекс, синтетази ВЖК, дихальний ланцюг).

Білок, що виконує специфічну функцію в метаболізмі клітини, може бути представлений декількома формами – ізофункціональними білками, або ізобілками. В еритроцитах крові людини виявлено кілька форм гемоглобіну: У дорослої людини переважаючою формою є НbА. Ч Для ембріональної стадії розвитку людини характерний фетальний гемоглобін HbF. Усі форми гемоглобінів виконують функцію перенесення кисню з легенів у тканини, проте властивості різних гемоглобінів відрізняються.

Концепція нативний білок. Поняття про алостеричні білки.

Нативний білок - білок, який має певну біологічну активність.

8.Основні функції простих та складних білків в організмі: структурна, каталітична, рецепторна, регуляторна, транспортна, захисна, скорочувальна та інші.

Структурна функція. У комплексі з ліпідами білки беруть участь в утворенні біомембран клітин. Структурні білки цитоскелета надають форму клітин і багатьом органоїдам. Прикладами структурних білків є колаген у сполучній тканині, кератин у волоссі, шкірі, нігтях.

Скоротлива (рухова) функція. Скоротливу функцію виконують м'язові білки (актин та міозин). Білки цитоскелета необхідні розбіжності хромосом у процесі мітозу.

Поживна (резервна) функція. Овальбуміни (білки яйця) – джерела живлення для плода. Казеїн – білок молока – також виконує поживну функцію.

Каталітична функція. Більшість відомих нині ферментів (біологічних каталізаторів) є білками.

Транспортна функція. Білок еритроцитів гемоглобін бере участь у перенесенні кисню та вуглекислого газу, виконуючи дихальну функцію. Альбуміни сироватки крові беруть участь у транспорті ліпідів.

Захисна функція. У відповідь надходження в організм вірусів, бактерій, чужорідних білків, токсинів утворюються захисні білки - антитіла (імунний захист). Специфічні білки плазми здатні до згортання, що оберігає від крововтрати при кровотечах (фізичний захист).

Рецепторна функція. Кліткові білки утворюють специфічні рецептори та беруть участь у передачі гормонального сигналу.

Гормональна функція. Група гормонів є білками або поліпептидами, наприклад гормон гіпофіза вазопресин.

Інші важливі функції білків - буферні властивості (забезпечення фізіологічного значення рН внутрішнього середовища), підтримання онкотичного тиску в клітинах і крові, та ін.

В організмі людей та тварин вміст білка значно вищий, ніж у рослин. У м'язах, легенях, селезінці, нирках білками припадає понад 70-80% сухої маси у печінці – 57%, у мозку – 45%. Низький вміст білка в кістці та в зубах - 20 і 18%. Неоднаковий вміст білка і різних субклітинних органелах. Більше білка в гіалоплазмі (внутрішньоклітинний сік). Якщо прийняти загальний білок клітини за 100%, то гіалоплазму доводиться 40%. Мітохондрії та мікросоми містять по 20%, ядро ​​– 12%, лізосоми – 2%, пероксисоми – 2,5%, плазматична мембрана – 1,5% білка.

До складу деяких білків входять фосфор (0,2-2%), залізо та інші елементи. Найбільш постійним для білків тваринного, рослинного та мікробного походження вміст азоту – у середньому 16%, на цій основі за вмістом азоту розраховують кількість білка: масу азоту, встановлену аналізом, множать на коефіцієнт 6,25 (100:16 = 6,25).

Розмір білкових молекул лежить у межах 1 мкм до 1 нм

Гель-фільтрація, або метод молекулярних сит

Для поділу білків часто використовують хроматографічні методи, що базуються на розподілі речовин між двома фазами, одна з яких рухлива, а інша нерухома. В основу хроматографічних методів покладено різні принципи: гель-фільтрацію, іонний обмін, адсорбцію, біологічну спорідненість.

Метод поділу білків за допомогою гель-фільтраційної хроматографії заснований на тому, що речовини, що відрізняються молекулярною масою, по-різному розподіляються між нерухомою та рухомою фазами. Хроматографічна колонка заповнюється гранулами пористої речовини (сефадекс, агароз та ін). У структурі полісахариду утворюються поперечні зв'язки та формуються гранули з "порами", через які легко проходять вода та низькомолекулярні речовини. Залежно від умов можна формувати гранули з різною величиною "пор".

Нерухома фаза - рідина всередині гранул, в яку здатні проникати низькомолекулярні речовини та білки з невеликою молекулярною масою. Суміш білків, нанесену на хроматографічну колонку, вимивають (елююють), пропускаючи через колонку розчинник. Разом із фронтом розчинника рухаються й найбільші молекули.

Дрібніші молекули дифундують всередину гранул сефадекса і на деякий час потрапляють у нерухому фазу, внаслідок чого їх рух затримується. Величина пір визначає розмір молекул, здатних проникати всередину гранул (рис. 1-55).

Так як гелева структура сефадекс легко деформується під тиском, гелі стали замінювати більш жорсткими матрицями (сефактил, той-оперл), що представляють сферичні гранули з різними розмірами пор. Вибір розмірів пор у гранулах залежить від цілей хроматографії (про інші хроматографічні методи буде сказано нижче).

Досі ми говорили про участь окремих білків у реплікації так, ніби вони працюють незалежно один від одного. Тим часом насправді більшість цих білків об'єднана у великий комплекс, який швидко рухається вздовж ДНК і узгоджено здійснює процес реплікації з високою точністю. Цей комплекс порівнюють із крихітною "швейною машиною": "деталями" його служать окремі білки, а джерелом енергії - реакція гідролізу нуклеозидтрифос фатів. Спіраль розплітається ДНК-хеліказою; цьому процесу допомагають ДНК-топоізомеразу, що розкручує ланцюга ДНК, і безліч молекул дестабілізуючого білка, що зв'язуються з обома одиночними ланцюгами ДНК. В області вилки діють дві ДНК-полімерази - на провідній та відстаючій ланцюга. На провідній ланцюга ДНК-полімераза працює безперервно, а на відстає фермент час від часу перериває і знову відновлює свою роботу, використовуючи короткі затравки РНК, синтезовані ДНК-праймазою. Молекула ДНК-праймази безпосередньо пов'язана з ДНК-хеліказою, утворюючи структуру, яка називається праймосомою. Праймосома рухається у напрямку розкриття реплікаційної вилки і по ходу руху синтезує РНК-затравку для фрагментів Оказаки. У цьому ж напрямку рухається ДНК-полімераза провідного ланцюга і, хоча на перший погляд це важко уявити, ДНК-полімераза ланцюга, що відстає. Для цього, як вважають, остання накладає ланцюг ДНК, який служить їй матрицею, саму на себе, що і забезпечує розворот ДНК-полімерази ланцюга, що відстає, на 180 градусів. Узгоджений рух двох ДНК-полімераз забезпечує координовану реплікацію обох ниток. Таким чином, у реплікаційній вилці одночасно працюють близько двадцяти різних білків (з яких ми назвали лише частину), здійснюючи складний, високоупорядкований та енергоємний процес.

Узгодженість процесів реплікації ДНК та клоєткового поділу

Еукаріотична клітина перед кожним поділом має синтезувати копії всіх своїх хромосом. Реплікація ДНК еукаріотичної хромосоми здійснюється за допомогою розділення хромосоми на множину окремих репліконів. Такі реплікони активуються не всі одночасно, проте клітинному поділу має передувати обов'язкова одноразова реплікація кожного з них. Зі сказаного ясно, що по хромосомі еукаріотів у кожний момент часу може рухатися незалежно один від одного безліч реплікаційних виделок. Зупинка просування вилки відбувається тільки при зіткненні з іншою вилкою, що рухається у протилежному напрямку, або після досягнення кінця хромосоми. В результаті вся ДНК хромосоми в короткий термін виявляється реплікованою. Після складання на молекулі ДНК хромосомних білків кожна пара хромосом у процесі мітозу впорядковано поділяється по дочірнім клітинам.

Висновки

Процес реплікації ДНК узгоджений із клітинним розподілом і вимагає спільної дії багатьох білків. У ньому беруть участь:

1. ДНК-хеліказу та дестабілізуючі білки; вони розплітають подвійну спіраль батьківської ДНК та формують реплікаційну вилку.

2. ДНК-полімерази, які каталізують синтез полінуклеотидного ланцюга ДНК у напрямку 3"-5, копіюючи в реплікаційній вилці матрицю з високим ступенем точності. Оскільки два ланцюги подвійної спіралі ДНК антипаралельні, у напрямку 5"-3" безперервно синтезується лише одна з двох ланцюгів, що ведуть, інший ланцюг, що відстає, синтезується у вигляді коротких фрагментів Оказаки.ДНК-полімераза здатна до виправлення власних помилок, але не може самостійно розпочати синтез нового ланцюга.

3. ДНК-праймазу, що каталізує короткі молекули РНК-затравки. Згодом фрагменти РНК видаляються – їх замінює ДНК.

4.Тіломераза, що закінчує побудову недореплікованих 3"-кінців лінійних молекул ДНК.

5. ДНК-топоізомерази, що допомагають вирішити проблеми кручення та сплутування спіралі ДНК.

6. Ініціаторні білки, що зв'язуються в точці початку реплікації та сприяють утворенню нового реплікаційного вічка з однією або двома вилками. У кожній з виделок за ініціаторними білками до розплетеної ДНК спочатку приєднується білковий комплекс, що складається з ДНК-хелікази і ДНК-праймази (праймосома).

Потім до праймосоми додаються інші білки і виникає реплікаційна машина, яка і здійснює синтез ДНК.

Література

1. О. О. Фаворова. Збереження ДНК у низці популяцій: реплікація ДНК. Соросівський освітній журнал, 1996 р.

2. Г.М. Димшиць. Проблема раеплікації кінців лінійних молекул та теломеразу. Соросівський освітній журнал, 2000 р.

Робота та функції білків лежать в основі структури будь-якого організму та всіх життєвих реакцій, що протікають у ньому. Будь-які порушення цих білків призводять до зміни самопочуття та нашого здоров'я. Необхідність вивчення будови, властивостей та видів білків криється у різноманітті їх функцій.

Перші слова з визначення Ф.Енгельсом поняття життя "Життя є спосіб існування білкових тіл, ...." досі, після півтора століття, не втратили своєї правильності та актуальності.

Структурна функція

Речовина сполучної тканини та міжклітинний матрикс формують білки. колаген , еластин, кератин, протеоглікани .
Безпосередньо беруть участь у побудові мембран та цитоскелета (інтегральні, напівінтегральні та поверхневі білки) – спектрин(поверхневий, основний білок цитоскелету еритроцитів), глікофорин(Інтегральний, фіксує спектрин на поверхні).
До цієї функції можна віднести участь у створенні органел - рибосоми.

Ферментативна функція

Усе ферментиє білками.

Водночас є дані про існування рибозимів, тобто. рибонуклеїнових кислот, що мають каталітичну активність.

Гормональна функція

Регуляцію та узгодження обміну речовин у різних клітинах організму здійснюють гормони. Такі гормони як інсуліні глюкагонє білками, всі гормони гіпофіза є пептидами чи невеликими білками.

Рецепторна функція

Ця функція полягає у вибірковому зв'язуванні гормонів, біологічно активних речовин та медіаторів на поверхні мембран або всередині клітин.

Транспортна функція

Тільки білки здійснюють перенесення речовин у кровінаприклад, ліпопротеїни(перенесення жиру), гемоглобін(зв'язування кисню), гаптоглобін (транспорт гема), трансферин(Транспорт заліза). Білки транспортують у крові катіони кальцію, магнію, заліза, міді та інші іони.

Транспорт речовин через мембраниздійснюють білки - Na + ,К + -АТФаза(антинаправлене трансмембранне перенесення іонів натрію і калію), Са 2+ -АТФаза(викачування іонів кальцію з клітини), глюкозні транспортери.

Резервна функція

Як приклад депонованого білка можна навести виробництво та накопичення в яйці яєчного альбуміну.
У тварин та людини таких спеціалізованих депо немає, але при тривалому голодуванні використовуються білки м'язів, лімфоїдних органів, епітеліальних тканині печінки.

Коротка функція

Існує ряд внутрішньоклітинних білків, призначених для зміни форми клітини та руху самої клітини або її органел ( тубулін, актин, міозин).

Захисна функція

Захисну функцію, попереджаючи інфекційний процес та зберігаючи стійкість організму, виконують імуноглобуліникрові, фактори системи комплементу(пропердин), при пошкодженні тканин працюють білки системи згортаннякрові – наприклад, фібриноген, протромбін, антигемофільний глобулін. Механічнузахист у вигляді слизових та шкіри здійснюють колаген та протеоглікани .

До цієї функції також можна віднести підтримку сталості колоїдно-осмотичноготиску крові, інтерстиція та внутрішньоклітинних просторів, а також інші функції білків крові.

Білкова буферна система бере участь у підтримці кислотно-лужного стану .

Існують білки, які є предметом особливого вивчення:

Монеллін– виділений з африканської рослини, має дуже солодкий смак, не токсичний і не сприяє ожирінню.

Резілін– має майже ідеальну еластичність, становить „шарніри” у місцях прикріплення крил комах.

Білки з властивостями антифризувиявлені у антарктичних риб, вони оберігають кров від замерзання.

• Вперед >

Незважаючи на складний устрій живих організмів на нашій планеті, структурних одиниць всього три – це білки, жири та вуглеводи. Кожен із них виконує свою роль і по-своєму важливий. Але саме білки відповідають за нашу індивідуальність. Їхній набір складний і ніколи не повторюється.

Чим пояснюється різноманіття функцій білків

Білки – це поліпептиди, що складаються з альфа-амінокислот, які з'єднані пептидним зв'язком. На сьогоднішній день відкрито близько 500 амінокислот, 10 із них незамінні, тобто мають надходити з їжею. Особливий склад білків закладено у генетичному коді. Його синтез відбувається за допомогою 20 стандартних амінокислот.

Різноманітність функцій білків

Біологія людини така, що білок може складатися лише з 20 амінокислот. Але не варто забувати, що, крім різної послідовності амінокислотних залишків, утворюються і просторові ізоформи, які також кодуються генетично. Така будова зумовлює різноманітність біологічних видів.

Вирізняють кілька рівнів організації білка:

• первинна – це послідовність амінокислот;
• вторинна – утворення спіралей із ланцюжка за допомогою водневих зв'язків;
• третинна – просторова форма спіралі, цьому етапі білок має власну форму;
• четвертинна – доменна, коли кілька третинних структур (доменів) з'єднуються в макроструктуру.

Зверніть увагу!Залежно від послідовності амінокислотних залишків та його просторової зміни змінюються якості та функції білка.

Функції білків

Ці речовини можна порівняти з біологічними цеглинами, тому що вони беруть участь у будівництві всіх структур організму. Оскільки всі органи виконують різні функції, те й функції білків різноманітні. Важко сказати, яку функцію у клітині не виконує білок.

Будівельна функція

Будівельна функція

Головна функція білка – пластична або будівельна. Полягає вона в тому, що речовини беруть участь у побудові клітинних та неклітинних структур. За принципом роботи нагадують арматурні прути, тому що відповідають за підтримку форми клітини або її зміни. Тому вони називаються структурними та є основним класом білків. Наприклад, у тваринній клітині цитоскелет складається з білків. Також як приклад можна взяти колаген, який становить основу міжклітинної речовини сполучної тканини. Або кератин, з якого складається волосся і нігті. Але найвідоміший структурний білок - це альбумін, у великій кількості він міститься в курячому яйці і стає особливо помітним при смаженні.

Двигуна або скорочувальна, функція

За допомогою спеціальних білків навіть найдрібніші мікроорганізми можуть пересуватися у просторі. Наприклад, вії та джгутики одноклітинних складаються з білка флагеліну. При його скороченні джгутики здійснюють поступальні рухи. Якщо пояснювати коротко, то багатоклітинних організмів за м'язове скорочення відповідають актин і міозин. Для вибіркового скорочення міоволокна міозин перебуває у активної формі який завжди, лише після впливу кінази легких ланцюгів міозину. Після цього міозин фосфорилюється та взаємодіє з актином, утворюючи м'язове скорочення.

Важливо!Кардіоміоцити працюють за таким же принципом, завдяки цьому серце виконує свою функцію.

Регуляторна та сигнальна функції

Регуляторна та сигнальна функції

Білки відповідають за регулювання внутрішньоклітинних процесів. Пов'язано це з їхньою здатністю як приймати потік інформації, а й передавати наступним структурам. До регуляторних речовин відносять:

• рецептори;
• гормони;
• білки, які безпосередньо відповідають за процеси всередині клітин.

Як правило, гормони утворюються залозами внутрішньої секреції та циркулюють у крові. Потім вони приєднуються до рецепторів. Специфічна будова цих функціональних одиниць дозволяє гормонам безпомилково приєднатися до потрібного рецептора. Останні знаходяться в товщі шару біліпіду клітинної мембрани, тому їх ще називають мембранними. Після приєднання гормону рецептор змінює свою конформацію і запускає каскад внутрішньоклітинних реакцій.

Зверніть увагу!Дуже часто сигнальну та регуляторну функції білків поєднують і ототожнюють, тому що з фізіологічної точки зору при передачі сигналу завжди змінюється внутрішнє регулювання клітин. Отже, неможливо провести чітку лінію між цими функціями.

Запасна функція

Найспірніша функція – це запасаюча. Для організму вигідніше спочатку переварити вуглеводи, потім жири, та був білки. Останні вимагають великих витрат енергії під час перетравлення, а енергії дають набагато менше, ніж вуглеводи чи жири. Тому організм починає перетравлювати білкові сполуки тільки в останню чергу за відсутності інших енергетичних запасів. Деякі вчені стверджують, що при перетравленні білків енергії витрачається стільки ж, скільки вони в результаті виділяють, але точно встановити так це не є можливим. Тому питання про функцію, що запасає, залишається відкритим. Однак, білкові сполуки можуть виступати як резервуар амінокислот, які потім йдуть на побудову інших речовин, що регулюють метаболічні шляхи. У цьому їхня резервна функція.

Захисна функція

Захисна функція

Цю функцію можна розділити на кілька типів:

• імунна;
• хімічна;
• активна.

Імунна система складається практично повністю з білкових сполук. Це і антитіла, які атакують заражену клітину, а також інтерферони, що беруть участь у противірусному імунітеті та білки компонента компліменту, без яких жодна імунна реакція не знала б, у який момент варто починатися та що атакувати. Також білки здійснюють основну ланку імунітету – утворення мембраноатакуючого комплексу, щоб здійснити презентацію артеріальної гіпертензії наступним імунним клітинам.

Хімічна захисна функція проявляється у здатності білків зв'язуватися з токсинами та нейтралізувати їх. Особливе місце займають ферменти печінки, які сприяють швидкому виведенню небезпечних речовин із організму.

Зверніть увагу!Багато бактерій і тварин мають отруйний білковий секрет. Наприклад, отрута змії, ботулотоксин або токсини холерного вібріона. Рослини зазвичай не мають білкові отрути, але є винятки - рицина у своєму насінні містить рицин.

Функція дестабілізуючих білків

При розмноженні клітин необхідно копіювати спадковий матеріал, що знаходиться в ДНК. При цьому відбувається процес реплікації ДНК, тобто утворення дочірнього ланцюга на матричному. Перед цим потрібно розплести подвійний ланцюг. Допомагають такому процесу білкові сполуки, що дестабілізують. Крім цього, приєднуючись до одноланцюгового фрагменту, вони не дозволяють закривати основи ланцюга. Тому процес реплікації не зупиняється.

Функція гістонових білків

Не найбільша, але дуже важлива група білків – це гістони. Їхні функції нагадують шарніри при упаковці генетичного матеріалу. Справа в тому, що довжина ланцюжка ДНК дуже велика, тому що в ній міститься вся інформація про ознаки, які розвинулися або могли розвинутися. Щоб вся інформація помістилася в ядро ​​кожної клітини, її потрібно правильно запакувати. Упаковка ДНК на білкові "шарніри" утворює нуклеосому.

Після цього укладати пружини, що утворилися, простіше. Нуклеосоми закручуються щодо один одного з утворенням фібрили. Ниткоподібна фібрила кріпиться на білковий тяж з утворенням великої кількості дезоксирибонуклеїнових петель (ДНП). Білковий тяж також утворює петлі, що утворюють хромонему. Остання, у свою чергу, укладається з утворенням хромосоми.

Буферна функція

Буферна функція проявляється у здатності деяких білкових сполук підтримувати pH середовище. Типовий приклад – білки плазми. Сукупність таких речовин утворює буферні системи крові, що підтримують середовище на рівні pH = 7,4. Майже 80% усіх буферних речовин у крові – це глобуліни та альбуміни.

Гормональна функція

Гормональна функція

Гормони безпосередньо регулюють обмін речовин. Вони виділяються залозами внутрішньої секреції у кров, де знаходять мету як рецептора і приєднуються щодо нього. Не всі гормони є білковими субодиницями, але багато. Розглянемо їхню дію на прикладі відомого гормону інсуліну, який виділяється бета-клітинами острівців підшлункової залози.

За будовою гормон інсулін є поліпептид, що складається з двох поліпептидних ланцюжків, з'єднаних дисульфідними містками (зв'язок між двома атомами сірки). Інсулін приєднується до рецептора, який являє собою з'єднані дисульфідними зв'язками дві альфа-і дві бета-субодиниці. При приєднанні до рецептора він змінює конформацію. Комплекс інсулін-рецептор проникає всередину клітини, де інсулін вивільняється та утворюється спеціальний переносник – GLUT4. Останній відповідає за захоплення жировою тканиною, м'язами та печінкою. До речі, етіологія цукрового діабету 2 типу пов'язана саме зі зниженням чутливості рецептора до інсуліну.

Білки це універсальний будівельний матеріал. Важко сказати, які ролі білків в організмі. Адже робота практично всіх систем організму залежить від цих речовин, отже, вибрати три функції, характерні лише для білків, неможливо. Тому необхідно підтримувати нормальний рівень цих речовин за допомогою повноцінного харчування.

Ще значення слова та переклад СПІРАЛЬ-ДЕСТАБІЛІЗУЮЧІ БІЛКИ з англійської на російську мову в англо-російських словниках.
Що таке і переклад СПІРАЛЬ-ДЕСТАБІЛІЗУЮЧІ БІЛКИ з російської на англійську мову в російсько-англійських словниках.

Більше інформації про це слово і англійською-російською, російською-англійською мовою для СПІРАЛЬ-ДЕСТАБІЛІЗУЮЧІ БІЛКИ in dictionaries.

• СПІРАЛЬ - f. spiral, helix; спіраль Архімеда, spiral of Archimedes; si-ci-спіраль, si-ci spiral, Nielsen's spiral
  Russian-English Dictionary of the Mathematical Sciences
• СПІРАЛЬ - Spiral
  
• БІЛКИ — Protein
  Російсько-американський англійський словник
• спіраль - spiral спіраллю, по спіралі - in a spiral
  
• СПІРАЛЬ
  Російсько-Англійська словник загальної тематики
• СПІРАЛЬ - 1) цитол. coil 2) helix 3) spiral 4) spire
  Новий російсько-англійський біологічний словник
• БІЛКИ — Fibers
  Russian Learner's Dictionary
• СПІРАЛЬ - spiral
  Russian Learner's Dictionary
• СПІРАЛЬ
  Російсько-англійський словник
• СПІРАЛЬ - ж. spiral спіраллю, по спіралі - in a spiral
  Russian-English Smirnitsky abreviations dictionary
• СПІРАЛЬ - spiral
  Russian-English Edic
• Спіраль - coil, curl, helix, spiral line, snail, spiral
  Російсько-Англійський словник з машинобудування та автоматизації виробництва
• СПІРАЛЬ
  Російсько-Англійська короткий словник із загальної лексики
• СПІРАЛЬ - coil, helix, scroll, winding, spiral, volute
  Російсько-Англійський словник з будівництва та нових будівельних технологій
• СПІРАЛЬ - Spiral
  
• БІЛКИ — Protein
  Британський російсько-англійський словник
• БІЛКИ - (блат.) гроші
  
• БІЛКИ — Гроші
  Англо-Російсько-Англійська словник сленгу, жаргону, російських імен
• Спіраль - spiral; (Пружина) spiral spring; ~ий spiral; ~на лінія spiral; ~на пружина spiral/coil spring
  Російсько-Англійська словник - QD
• СПІРАЛЬ - див. рухатися по спіралі
  Російсько-Англійська науково-технічний словник перекладача
• БІЛКИ — БІЛКИ Коли білки в організмі розпадаються до амінокислот, ці амінокислоти можуть бути використані для синтезу білків. В теж …
  Російський словник Colier
• БІЛКИ — БІЛКИ Білки в твердому стані білого кольору, а в розчині безбарвні, якщо вони не несуть якої-небудь хромофорної (забарвленої) групи, …
  Російський словник Colier
• БІЛКИ — БІЛКИ Будова. Білки це полімери, тобто. молекули, побудовані, як ланцюги, з мономерних ланок, що повторюються, або субодиниць, роль яких відіграють …
  Російський словник Colier
• БІЛКИ — БІЛКИ Для синтезу білка живий організм повинен мати систему ферментів, здатних приєднувати одну амінокислоту до іншої. Необхідне також джерело інформації, …
  Російський словник Colier
• БІЛКИ - (протеїни), клас складних азотовмісних сполук, найбільш характерних і важливих (поряд з нуклеїновими кислотами) компонентів живої речовини. Білки виконують численні та …
  Російський словник Colier
• СПІРАЛЬ - ж. helix
  Російсько-Англійська автомобільний словник
• СПІРАЛЬ
  Великий російсько-англійський словник
• СПІРАЛЬ - спіраль spiral
  Російсько-Англійська словник Сократ
• WHISK - 1. істот. мітел(оч)ка; збивалка (напр., для яєць) egg whisk ≈ віночок для збивання яєць 2. гол. 1) скидати, зганяти (часто …
  
• WHIP - 1. істот. 1) а) батіг, батіг to crack, snap a whip ≈ клацати батогом/хлистом б) мітка (петель і т. п.) …
  Великий Англо-Російський словник
• VOLUTE - 1. істот. 1) спіраль; 2) архіт. волюта; завиток (архітектурна риса іонічного стилю) 3) зоол. спіралеподібна раковина брюхоногого молюска або сам …
  Великий Англо-Російський словник
• SPONGE - 1. істот. 1) а) губка; б) мед. тампон (з марлі та вати) 2) а) предмети або явища, що нагадують губку: …
  Великий Англо-Російський словник
• SPIRE - I істот. що-л. загостреної або конусоподібної форми 1) шпиль, голка, вістря 2) верхівка дерева 3) язик полум'я 4) гострокінцева вежа …
  Великий Англо-Російський словник
• SPIRAL - 1. істот. 1) а) спіраль, гвинтова лінія - helix spiral of Archimedes б) виток (спіралі) Syn: coil I 1. …
  Великий Англо-Російський словник
• SNAIL - сут. 1) равлик - snail"s pace 2) розг. а) тихохід; повільна людина б) лежень, ледар Syn: sluggard 3) тех.
  Великий Англо-Російський словник
• SCROLL - 1. істот. 1) а) сувій (на якому що-л. написано); що-л. згорнуте в циліндр Syn: roll б) вуст. лист, послання...
  Великий Англо-Російський словник
• HELIX - сут. 1) спіраль, гвинтова лінія Syn: spiral 1. 2) архіт. волюта, завиток Syn: volute 1. 3) анат. завиток …
  Великий Англо-Російський словник
• GYRE - 1. істот. 1) поет.; книжок. кругове обертання; кружляння; вихор, вихровий рух The poet evokes an atmosphere of mystery within the …
  Великий Англо-Російський словник
• DISTURBING - дод. хвилюючий, хвилюючий It is disturbing to find evidence of widespread corruption. ≈ Свідчення широко поширеної корупції дуже засмучують. Syn …
  Великий Англо-Російський словник
• BUN - I істот. 1) здобна булочка з родзинками cinnamon, sticky bun ≈ булочка з корицею 2) пучок, вузол (волосся) She wore …
  Великий Англо-Російський словник
• WHIP - whip.ogg 1. wıp n 1. батіг, батіг; батіг; хлист; різка; прут, хмиз to ride whip and spur - мчати в …
  Англо-Російсько-Англійська словник загальної лексики - Збірник з найкращих словників
• SPIRAL - spiral.ogg _I 1. ʹspaı(ə)rəl n 1. спіраль low spiral - передня горизонтальна спіраль «ластівка» (фігурне катання) 2. спіраль, …
  Англо-Російсько-Англійська словник загальної лексики - Збірник з найкращих словників
• DISTURBING - disturbing.ogg dısʹtɜ:bıŋ a 1. що викликає порушення рівноваги; обурюючий disturbing factors - дестабілізуючі фактори 2. тривожний, що викликає занепокоєння disturbing news - …
  Англо-Російсько-Англійська словник загальної лексики - Збірник з найкращих словників
• COIL - 1) спіраль | | скручувати (згортати) у спіраль 2) виток 3) рулон (смугового матеріалу) 4) бухта, бунт (дроти, …
  Великий англійсько-російський політехнічний словник
• WHIP - 1. n 1. батіг, батіг; батіг; хлист; різка; прут, хмиз to ride ~ and spur - мчати на весь …
  
• SPIRAL - I 1. [ʹspaı(ə)rəl] n 1. спіраль low ~ - передня горизонтальна спіраль «ластівка» (фігурне катання) 2. спіраль, предмет …
  Новий великий Англо-Російський словник - Апресян, Меднікова
• DISTURBING - a 1. викликає порушення рівноваги; обурюючий ~ factors - дестабілізуючі фактори 2. тривожний, що викликає занепокоєння ~ news - прикро
  Новий великий Англо-Російський словник - Апресян, Меднікова
• WHIP - 1. wıp n 1. батіг, батіг; батіг; хлист; різка; прут, хмиз to ride whip and spur - мчати на весь …
  
• SPIRAL - _I 1. ʹspaı(ə)rəl n 1. спіраль low spiral - передня горизонтальна спіраль «ластівка» (фігурне катання) 2. спіраль, предмет …
  Великий новий Англо-Російський словник
• DISTURBING - a 1. викликає порушення рівноваги; обурюючий disturbing factors - дестабілізуючі фактори 2. тривожний, що викликає занепокоєння disturbing news - прикро
  Великий новий Англо-Російський словник
• PERFORINS - каналоутворюючі білки, пороформуючі білки, перфорини
  Новий Англо-Російський словник з біології